Sequências de proteínas reconstruídas em cianobactérias revelam que as interações de proteínas podem evoluir sem pressão de seleção direta – ScienceDaily

As proteínas são os principais atores para praticamente todos os processos moleculares dentro da célula. Para cumprir suas diversas funções, eles precisam interagir com outras proteínas. Essas interações proteína-proteína são mediadas por superfícies altamente complementares, que normalmente envolvem muitos aminoácidos que são posicionados precisamente para produzir um ajuste firme e específico entre duas proteínas. No entanto, comparativamente pouco se sabe sobre como essas interações são criadas durante a evolução.

A teoria evolutiva clássica sugere que qualquer nova característica biológica envolvendo muitos componentes (como os aminoácidos que permitem uma interação entre proteínas) evolui de maneira gradual. De acordo com esse conceito, cada pequena melhoria funcional é impulsionada pelo poder da seleção natural porque há algum benefício associado ao recurso. No entanto, se as interações proteína-proteína também sempre seguem essa trajetória não era totalmente conhecido.

Usando uma abordagem altamente interdisciplinar, uma equipe internacional liderada pelo pesquisador de Max Planck, Georg Hochberg, da Microbiologia Terrestre em Marburg, lançou uma nova luz sobre essa questão. Seu estudo fornece evidências definitivas de que interações proteína-proteína altamente complementares e biologicamente relevantes podem evoluir inteiramente por acaso.

As proteínas cooperam em um sistema de fotoproteção

A equipe de pesquisa fez sua descoberta em um sistema bioquímico que os micróbios usam para se adaptar a condições estressantes de luz. As cianobactérias usam a luz solar para produzir seu próprio alimento através da fotossíntese. Como muita luz danifica a célula, as cianobactérias desenvolveram um mecanismo conhecido como fotoproteção: se as intensidades de luz se tornam perigosamente altas, um sensor de intensidade de luz chamado Orange Carotenoid Protein (OCP) muda de forma. Nesta forma ativada, o OCP protege a célula convertendo o excesso de energia luminosa em calor inofensivo. Para retornar ao seu estado original, alguns OCPs dependem de uma segunda proteína: a Fluorescence Recovery Protein (FRP) liga-se ao OCP1 ativado e acelera fortemente sua recuperação.

“Nossa pergunta era: é possível que as superfícies que permitem que essas duas proteínas formem um complexo evoluíram inteiramente por acidente, e não por seleção natural direta?” diz Georg Hochberg. ‘A dificuldade é que o resultado final de ambos os processos parece o mesmo, então geralmente não podemos dizer por que os aminoácidos necessários para alguma interação evoluíram – por seleção natural para a interação ou por acaso. Para diferenciá-los, precisaríamos de uma máquina do tempo para testemunhar o momento exato na história em que essas mutações ocorreram ‘, explica Georg Hochberg.

Felizmente, avanços recentes em biologia molecular e computacional equiparam Georg Hochberg e sua equipe com uma espécie de máquina do tempo de laboratório: a reconstrução da sequência ancestral. Além disso, o sistema de proteção contra a luz das cianobactérias, que está sendo estudado no grupo de Thomas Friedrich da Technische Universität Berlin há muitos anos, é ideal para estudar o encontro evolutivo de dois componentes protéicos. As primeiras cianobactérias adquiriram as proteínas FRP de uma proteobactéria por transferência horizontal de genes. Esta última não tinha capacidade fotossintética própria e não possuía a proteína OCP.

Para descobrir como a interação entre OCP1 e FRP evoluiu, o aluno de pós-graduação Niklas Steube inferiu as sequências de OCPs e FRPs antigos que existiam bilhões de anos atrás no passado e depois os ressuscitou em laboratório. Após a tradução das sequências de aminoácidos em DNA, ele as produziu usando E. coli células bacterianas, a fim de poder estudar suas propriedades moleculares.

Uma feliz coincidência

A equipe de Berlim então testou se moléculas antigas poderiam formar uma interação. Dessa forma, os cientistas puderam refazer como os dois parceiros de proteína se conheceram. “Surpreendentemente, o FRP das proteobactérias já correspondia ao OCP ancestral das cianobactérias, antes mesmo da transferência do gene ter ocorrido. A compatibilidade mútua de FRP e OCP evoluiu completamente independentemente um do outro em diferentes espécies, diz Thomas Friedrich. Isso permitiu à equipe provar que sua capacidade de interagir deve ter sido um feliz acidente: a seleção não poderia ter moldado de forma plausível as superfícies das duas proteínas para permitir uma interação se elas nunca tivessem se encontrado. Isso finalmente provou que tais interações podem evoluir inteiramente sem pressão seletiva direta.

‘Isso pode parecer uma coincidência extraordinária’, diz Niklas Steube. “Imagine uma espaçonave alienígena pousando na Terra e descobrimos que ela continha objetos em forma de plugue que se encaixam perfeitamente em soquetes feitos pelo homem. Mas, apesar da improbabilidade percebida, tais coincidências podem ser relativamente comuns. Mas, na verdade, as proteínas geralmente encontram um grande número de novos parceiros de interação em potencial quando a localização ou os padrões de expressão mudam dentro da célula, ou quando novas proteínas entram na célula através da transferência horizontal de genes.’ Georg Hochberg acrescenta: ‘Mesmo que apenas uma pequena fração desses encontros acabe sendo produtiva, a compatibilidade fortuita pode ser a base de uma fração significativa de todas as interações que vemos dentro das células hoje. Assim, como nas parcerias humanas, uma boa combinação evolutiva pode ser o resultado de um encontro casual de dois parceiros já compatíveis.’

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