A celulose – um componente integral das paredes celulares das plantas – é uma importante fonte de alimentos, papel, têxteis e biocombustíveis, mas como sua criação é regulada dentro das células vegetais ainda não está claro. Agora, uma equipe liderada por pesquisadores da Penn State identificou uma proteína que modifica o maquinário celular responsável pela produção de celulose, o que acaba por dar estabilidade a esse maquinário. Esse novo entendimento pode informar o design de materiais enriquecidos com celulose mais estáveis para biocombustíveis e outras funções.
Dentro de uma célula vegetal, um complexo de proteínas chamado complexo celulose sintase constrói uma cadeia de celulose. A regulação desse processo determina uma variedade de propriedades, como quando e com que rapidez ele ocorre, bem como o comprimento da cadeia de celulose.
“A celulose é o biopolímero mais abundante na Terra, mas, apesar de sua importância, sabe-se relativamente pouco sobre como sua síntese é regulada”, disse Ying Gu, professor de bioquímica e biologia molecular no Penn State Eberly College of Science e líder da pesquisa. equipe. “Neste estudo, identificamos uma proteína chamada proteína quinase dependente de cálcio 32 (CPK32) e confirmamos que ela modifica quimicamente uma das proteínas do complexo celulose sintase, ajudando a regular o processo de biossíntese da celulose”.
Os pesquisadores publicaram suas descobertas em um artigo publicado em 11 de julho na revista Novo fitólogo.
A modificação química realizada pela proteína CPK32 é denominada fosforilação; adiciona um composto químico conhecido como grupo fósforo à proteína CESA3 da celulose sintase. Esses tipos de modificações são reversíveis e suportam uma variedade de funções biológicas importantes na célula. Em humanos, mais de 200.000 localizações em proteínas podem ser fosforiladas por mais de 500 proteínas, chamadas quinases. Na planta Arabidopsis, também conhecida como agrião e comumente usada na ciência vegetal, mais de 43.000 locais podem ser fosforilados por mais de 1.000 quinases.
“Identificar qual das muitas quinases poderia fosforilar a celulose sintase foi muito assustador”, disse Gu. “Usamos uma abordagem de triagem para procurar proteínas que se associam diretamente ao CESA3. Isso revelou a quinase CPK32, e seguimos com uma série de experimentos para confirmar que o CPK32 realmente fosforila o CESA3, para identificar o local específico no CESA3 onde isso ocorre, e determinar como essa fosforilação afeta a planta.”
Os pesquisadores criaram então uma versão da proteína CESA3 com uma mutação que alterava o local onde o grupo fosforoso é adicionado, impedindo a fosforilação. As células das plantas mutantes – onde a fosforilação do CESA3 não foi possível – reduziram o conteúdo de celulose e reduziram a estabilidade do complexo celulose sintase, e as plantas adultas das plantas mutantes tiveram crescimento atrofiado.
“Estudos anteriores mostraram que o CPK32 desempenha um papel em vários processos biológicos, incluindo o crescimento do tubo polínico, bem como o desenvolvimento de brotos e raízes”, disse Gu. “Aqui, demonstramos uma nova função de CPK32 e um novo mecanismo de fosforilação na estabilização do complexo celulose sintase.”
Em seguida, os pesquisadores planejam investigar se a fosforilação do CESA3 é exclusiva do CPK32 ou se outras quinases da mesma família podem regular de forma semelhante a biossíntese da celulose.
“Ao regular a estabilidade do complexo da celulose sintase, podemos encorajar as células a produzir cadeias de celulose mais longas e, finalmente, projetar materiais ricos em celulose”, disse Gu.
Além de Gu, a equipe de pesquisa da Penn State inclui Xiaoran Xin, estudante de pós-graduação no programa de Bioquímica, Microbiologia e Biologia Molecular na época da pesquisa; Donghui Wei, estudante de pós-graduação em biologia vegetal; Lei Lei, pós-graduanda em biologia vegetal à época da pesquisa; e Shundai Li, professor assistente de bioquímica e biologia molecular. A equipe de pesquisa também inclui Haiyan Zheng, da Rutgers University, e Ian Wallace, da University of Nevada, Reno.
Esta pesquisa foi apoiada pelo Centro de Estrutura e Formação de Lignocelulose, um Centro de Pesquisa de Fronteira Energética financiado pelo Departamento de Energia dos Estados Unidos; o Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular da Penn State; e a Fundação Nacional de Ciências.